Cztery cechy peptydów przeciwdrobnoustrojowych

Te peptydy przeciwdrobnoustrojowe wywodzą się pierwotnie z systemów obronnych owadów, ssaków, płazów itp. i obejmują głównie cztery kategorie:

1. Cekropina była pierwotnie obecna w limfie odpornościowej Cecropiamoth, która występuje głównie u innych owadów, a podobne peptydy bakteriobójcze znajdują się także w jelitach świń.Charakteryzują się one zazwyczaj silnie zasadowym obszarem N-końcowym, po którym następuje długi fragment hydrofobowy.

2. Peptydy przeciwdrobnoustrojowe Xenopus (magainina) pochodzą z mięśni i żołądków żab.Stwierdzono również, że struktura peptydów przeciwdrobnoustrojowych xenopus jest helikalna, szczególnie w środowiskach hydrofobowych.Konfigurację antypeptydów xenopus w warstwach lipidowych badano za pomocą NMR w fazie stałej znakowanego N.Na podstawie chemicznego przesunięcia rezonansu acyloaminy można stwierdzić, że helisy antypeptydów xenopus były równoległymi powierzchniami dwuwarstwowymi i mogły zbiegać się, tworząc klatkę o średnicy 13 mm i okresowej strukturze helikalnej wynoszącej 30 mm.

3. Peptydy defensyny pochodzą z ludzkich polikariotycznych polimakrofagów królika neutrofilowego z pełnym płatkiem jądrowym i komórkami jelitowymi zwierząt.Z owadów wyekstrahowano grupę peptydów przeciwdrobnoustrojowych podobnych do peptydów obronnych ssaków, zwanych „peptydami obronnymi owadów”.W przeciwieństwie do peptydów obronnych ssaków, peptydy obronne owadów są aktywne tylko przeciwko bakteriom Gram-dodatnim.Nawet peptydy obronne przed owadami zawierają sześć reszt Cys, ale metoda wzajemnych wiązań dwusiarczkowych jest inna.Sposób wiązania wewnątrzcząsteczkowego mostka dwusiarczkowego przez peptydy przeciwbakteryjne ekstrahowane z Drosophila melanogast był podobny do sposobu wiązania peptydów obronnych roślin.W warunkach krystalicznych peptydy obronne występują w postaci dimerów.

””

4. Tachyplesyna otrzymywana jest z krabów podkowiastych, zwanych podkowcami.Badania konfiguracji pokazują, że przyjmuje on konfigurację antyrównoległego składania typu B (3–8 pozycji, 11–16 pozycji), w którejβ-kąt jest ze sobą połączony (pozycje 8-11), a pomiędzy pozycjami 7 i 12 oraz pomiędzy pozycjami 3 i 16 powstają dwa wiązania dwusiarczkowe.W tej strukturze aminokwas hydrofobowy znajduje się po jednej stronie płaszczyzny, a sześć reszt kationowych pojawia się na ogonie cząsteczki, więc struktura jest również biofilowa.

Wynika z tego, że prawie wszystkie peptydy przeciwdrobnoustrojowe mają charakter kationowy, mimo że różnią się długością i wysokością;Na najwyższym poziomie, czy to w formie alfa-helikalnej, czyβCechą wspólną jest składana, bitropiczna konstrukcja.


Czas publikacji: 20 kwietnia 2023 r