Pal-AHK wydaje się być tripeptydem o sekwencji alanina – histydyna – lizyna, który został palmitoilowany poprzez łańcuch kwasu tłuszczowego C16 do N-końca sekwencji.(1)Sekwencja peptydowa wydaje się mieć wysokie powinowactwo do jonów miedzi, podczas gdy palmitoilacja wydaje się potwierdzać lipofilowość związku.
Peptyd Pal-AHK Is badano przede wszystkim pod kątem potencjalnych interakcji z komórkami brodawki skórnej (DPC), które, jak się przypuszcza, pełnią rolę głównych komórek regulacyjnych mieszków włosowych. Peptyd może tego dokonać poprzez interakcję z różnymi czynnikami wzrostu regulującymi proliferację komórek, apoptozę i unaczynienie.
Struktura Pal-AHK
Analiza in silico przeprowadzona przez Kecel-Gunduza i in. sugeruje, że sekwencja AHK może mieć wysokie powinowactwo do jonów miedzi, co może być spowodowane głównie resztą histydyny, której imidazolowy łańcuch boczny działa jako główny punkt zakotwiczenia dla jonów Cu²⁺ poprzez chemię koordynacyjną.(2)Grupa aminowa lizyny może również zapewniać dodatkową stabilizację wiązania, podczas gdy alanina zapewnia elastyczność strukturalną.
Zakłada się, że reszty te pozostają całkowicie nienaruszone nawet po palmitoilacji, ponieważ w procesie tym łańcuch kwasu tłuszczowego C16 jest przyłączany do N-końca peptydu, w szczególności do reszty alaniny, pozostawiając miejsce koordynacyjne histydyny w nienaruszonym stanie. Ponadto zakłada się, że proces palmitoilacji wspiera potencjał przenikania peptydu przez struktury lipofilowe, takie jak hodowle komórek skóry i podobne modele laboratoryjne.
Mechanizmy Pal-AHK i apoptoza komórkowa
Sadgrove i in. sugeruje, że główne mechanizmy leżące u podstaw interakcji peptydu z komórkami regulatorowymi mieszków włosowych ssaków mogą obejmować„zmniejszona ekspresja TGF-β1 i zwiększone wydłużenie łodygi włosa, zwiększona ekspresja czynnika wzrostu śródbłonka naczyniowego i zmniejszona negatywne czynniki wzrostu”.(3)Ponadto badacze ci cytują artykuł Pyo i in. co sugeruje, że gdy te komórki nabłonka pęcherzyków zostaną wystawione na działanie peptydu, ten ostatni może sprzyjać proliferacji i różnicowaniu.
Wiązanie Pal-AHK z jonami miedzi może dodatkowo wspierać ten potencjał.(4)W pracy sugeruje się, że peptyd może wykazywać działanie antyapoptotyczne na komórki brodawek skórnych, zmniejszając apoptozę o około 3,48%. To skromne zmniejszenie liczby komórek apoptotycznych zostało dodatkowo potwierdzone na poziomie białka, gdzie peptyd wydawał się zmieniać równowagę między pro- i antyapoptotycznymi regulatorami w rodzinie Bcl-2, co sugeruje, że działanie może być mechanicznie powtarzalne, nawet jeśli nie jest jeszcze statystycznie mocne na poziomie liczby komórek.
Biorąc pod uwagę, że według doniesień ekspresja Bcl-2 jest dominująca podczas przejścia z telogenu do anagenu, zmiana ta może być mechanicznie istotna dla ponownego wejścia komórek rzęsatych w cykl. Zgodnie z przesunięciem Bcl-2/Bax, inna centralna proteaza kata w kaskadach apoptotycznych, zwana kaspazą-3, może również reagować na Pal-AHK, zwłaszcza gdy ten ostatni wiąże się z jonami miedzi. Pyo i in. sugerują, że peptyd może zmniejszać aktywną formę kaspazy-3 o około 42,7% i jeden z jej głównych dalszych celów rozszczepiania, zwany PARP, o około 77,5%, podczas gdy poziomy prokaspazy-3 najwyraźniej pozostały niezmienione.
W badaniu postawiono również hipotezę, że ze względu na podobieństwa strukturalne między sekwencjami AHK i GHK, Pal-AHK może również oddziaływać z czynnikami wzrostu, takimi jak zwiększenie poziomu czynnika wzrostu śródbłonka naczyniowego (VEGF) i obniżenie poziomu TGF-β1. VEGF może wspomagać unaczynienie okołomieszkowe i zwiększać wielkość pęcherzyka, podczas gdy indukowany androgenami TGF-β1 pochodzący z DPC odgrywa rolę w hamowaniu proliferacji komórek nabłonkowych.
Mechanizmy Pal-AHK i synteza kolagenu
Badania laboratoryjne Patta i in. sugeruje, że peptyd potencjalnie „zwiększa wzrost i żywotność fibroblastów skóry, jednocześnie stymulując produkcję kolagenu” po związaniu z jonami miedzi.(5)Uważa się, że fibroblasty skórne są głównym komórkowym źródłem kolagenu i innych białek macierzy pozakomórkowej, więc te właściwości proliferacyjne i wspierające żywotność mogą stanowić wstępne warunki wstępne dla dalszej aktywności przebudowy macierzy.
W tym samym modelu hodowli fibroblastów peptyd okazał się również stymulować wydzielanie kolagenu typu I o około 300% w porównaniu z placebo. Sugeruje to, że Pal-AHK może działać nie tylko jako mitogen, ale także jako induktor szlaku biosyntezy kolagenu w fibroblastach.
Poza kolagenem, powinowactwo sekwencji peptydowej do miedzi może przyczyniać się do przebudowy macierzy poprzez jej rolę jako kofaktora oksydazy lizylowej, enzymu, który może sieciować elastynę i kolagen. Cytowane badanie zakłada również, że peptydy miedzi mogą aktywować metaloproteazy macierzy (MMP) i promować angiogenezę, potencjalnie poprzez zwiększenie poziomu VEGF.
NOTATKA:Produkty te są przeznaczone wyłącznie do użytku w badaniach laboratoryjnych. Peptyd ten nie jest przeznaczony do użytku osobistego. Prosimy o zapoznanie się i przestrzeganie naszychRegulaminprzed złożeniem zamówienia.
Referencje:
Kapoor R, Shome D, Vadera S, Kumar V, Ram MS. Preparaty na porost włosów QR678 i QR678 Neo: badanie toksyczności komórkowej i skuteczności na zwierzętach. Plast Reconstr Surg Glob Otwarty. 25 sierpnia 2020 r.;8(8):e2843.doi: 10.1097/GOX.0000000000002843. PMID: 32983753; PMCID: PMC7489598.
Kecel-Gunduza S, Kocb E, Bicaka B, Kokcub Y, Ozela AE, Akyuzc S. ANALIZA IN SILICO W CELU CHARAKTERYSTYKI STRUKTURY I WŁAŚCIWOŚCI WIĄZANIA TRIPEPTYDU ALA-HIS-LYS (AHK). The Online Journal of Science and Technology – lipiec. 2020;10(3).
Sadgrove, NJ i Simmonds, MSJ (2021). Produkty do stosowania miejscowego i nutrikosmetyki przeciwdziałające starzeniu się włosów i skóry, wykorzystujące roślinne peptydy, hormony i kannabinoidy o podwójnym działaniu (2 w 1). FASEB bioAdvances, 3(8), 601–610.https://doi.org/10.1096/fba.2021-00022
Pyo HK, Yoo HG, Won CH, Lee SH, Kang YJ, Eun HC, Cho KH, Kim KH. Wpływ kompleksu tripeptydowo-miedziowego na wzrost włosów ludzkich in vitro. Arch Pharm Res. 2007 lipiec;30(7):834-9.doi: 10.1007/BF02978833. PMID: 17703734.
Patt, LM i Procyte, A. (2009). Odżywczy balsam Neova® DNA Repair Factor stymuluje kolagen i przyspiesza naturalny proces naprawy. skóra, 1, 2
Czas publikacji: 2026-06-02