Wiązania dwusiarczkowe są nieodzowną częścią trójwymiarowej struktury wielu białek.Te wiązania kowalencyjne można znaleźć w prawie wszystkich zewnątrzkomórkowych peptydach i cząsteczkach białek.
Wiązanie dwusiarczkowe powstaje, gdy atom siarki cysteiny tworzy kowalencyjne pojedyncze wiązanie z drugą połową atomu siarki cysteiny w różnych pozycjach białka.Wiązania te pomagają stabilizować białka, zwłaszcza te wydzielane z komórek.
Skuteczne tworzenie wiązań dwusiarczkowych obejmuje kilka aspektów, takich jak właściwe zarządzanie cysteinami, ochrona reszt aminokwasowych, metody usuwania grup ochronnych i metody parowania.
Peptydy szczepiono wiązaniami dwusiarczkowymi
Organizm Gutuo ma dojrzałą technologię pierścieni z wiązaniami dwusiarczkowymi.Jeśli peptyd zawiera tylko jedną parę Cys, utworzenie wiązania dwusiarczkowego jest proste.Peptydy syntetyzowane są w fazie stałej lub ciekłej,
Następnie utleniono go w roztworze o pH 8-9.Synteza jest stosunkowo złożona, gdy trzeba utworzyć dwie lub więcej par wiązań dwusiarczkowych.Chociaż tworzenie wiązań dwusiarczkowych jest zwykle zakończone późno w schemacie syntezy, czasami wprowadzenie wcześniej utworzonych dwusiarczków jest korzystne w celu łączenia lub wydłużania łańcuchów peptydowych.Bzl to grupa zabezpieczająca Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys itp., szeroko stosowana w symbioncie.Specjalizujemy się w syntezie peptydów dwusiarczkowych obejmujących:
1. W cząsteczce powstają dwie pary wiązań dwusiarczkowych i pomiędzy cząsteczkami dwie pary wiązań dwusiarczkowych
2. W cząsteczce powstają trzy pary wiązań dwusiarczkowych i pomiędzy cząsteczkami powstają trzy pary wiązań dwusiarczkowych
3. Synteza polipeptydu insuliny, podczas której pomiędzy różnymi sekwencjami peptydowymi powstają dwie pary wiązań dwusiarczkowych
4. Synteza trzech par peptydów wiązaniami dwusiarczkowymi
Dlaczego grupa aminowa cysteinylu (Cys) jest tak wyjątkowa?
Łańcuch boczny Cys ma bardzo aktywną grupę reaktywną.Atomy wodoru w tej grupie można łatwo zastąpić wolnymi rodnikami i innymi grupami, dzięki czemu mogą łatwo tworzyć wiązania kowalencyjne z innymi cząsteczkami.
Wiązania dwusiarczkowe są ważną częścią struktury 3D wielu białek.Wiązania mostkowe dwusiarczkowe mogą zmniejszać elastyczność peptydu, zwiększać sztywność i zmniejszać liczbę potencjalnych obrazów.To ograniczenie obrazu jest niezbędne dla aktywności biologicznej i stabilności strukturalnej.Jego zastąpienie może mieć dramatyczny wpływ na ogólną strukturę białka.Aminokwasy hydrofobowe, takie jak Dew, Ile, Val, są stabilizatorem helisy.Ponieważ stabilizuje α-helisę z wiązaniami dwusiarczkowymi tworzenia cysteiny, nawet jeśli cysteina nie tworzy wiązań dwusiarczkowych.Oznacza to, że gdyby wszystkie reszty cysteiny były w stanie zredukowanym (-SH, zawierający wolne grupy sulfhydrylowe), możliwy byłby wysoki procent fragmentów helikalnych.
Wiązania dwusiarczkowe utworzone przez cysteinę są trwałe dla stabilności struktury trzeciorzędowej.W większości przypadków mostki SS pomiędzy wiązaniami są niezbędne do tworzenia struktur czwartorzędowych.Czasami reszty cysteiny tworzące wiązania dwusiarczkowe są daleko od siebie w strukturze pierwszorzędowej.Topologia wiązań dwusiarczkowych jest podstawą analizy homologii pierwszorzędowej struktury białek.Reszty cysteiny białek homologicznych są bardzo konserwatywne.Tylko tryptofan był statystycznie bardziej konserwatywny niż cysteina.
Cysteina znajduje się w centrum miejsca katalitycznego tiolazy.Cysteina może tworzyć acylowe związki pośrednie bezpośrednio z substratem.Zredukowana forma działa jak „bufor siarkowy”, który utrzymuje cysteinę w białku w stanie zredukowanym.Gdy pH jest niskie, równowaga faworyzuje zredukowaną formę -SH, podczas gdy w środowiskach zasadowych -SH jest bardziej podatne na utlenienie do postaci -SR, a R nie jest atomem wodoru.
Cysteina może również reagować z nadtlenkiem wodoru i nadtlenkami organicznymi jako środek odtruwający.
Czas publikacji: 19 maja 2023 r