Istnieje wiele rodzajów peptydów transbłonowych, a ich klasyfikacja opiera się na właściwościach fizycznych i chemicznych, źródłach, mechanizmach spożycia i zastosowaniach biomedycznych. Zgodnie z ich właściwościami fizycznymi i chemicznymi peptydy penetrujące błonę można podzielić na trzy typy: kationowe, amfifilowe i hydrofobowe. Kationowe i amfifilowe peptydy membranowe stanowią 85%, podczas gdy hydrofobowa membrana peeptidy odpowiadająca za jedyne 15%.
1. Kationowa membrana penetrująca peptyd
Kationowe peptydy transbłonowe składają się z krótkich peptydów bogatych w argininę, lizynę i histydynę, takie jak TAT, penetatyna, poliarginina, P22N, DPV3 i DPV6. Wśród nich arginina zawiera guanidynę, która może wiązać wodorowe z ujemnie naładowanymi grupami kwasu fosforowego na błonie komórkowej i pośredniczyć w peptydach transbłonowych w błonie pod warunkiem fizjologicznej wartości pH. Badania oligargininy (od 3 r do 12 R) wykazały, że zdolność penetracji błony osiągnięto tylko wtedy, gdy ilość argininy była tak niska jak 8, a zdolność penetracji błony stopniowo wzrosła wraz ze wzrostem ilości argininy. Lizyna, choć kationowa jak arginina, nie zawiera guanidyny, więc kiedy istnieje sama, jej wydajność penetracji błony nie jest bardzo wysoka. Futaki i in. (2001) stwierdzili, że dobry efekt penetracji błony można osiągnąć tylko wtedy, gdy peptyd penetrującego błonę komórkową kationową zawierał co najmniej 8 dodatnio naładowanych aminokwasów. Chociaż pozytywnie naładowane reszty aminokwasowe są niezbędne dla penetatywnych peptydów do penetracji błony, inne aminokwasy są równie ważne, na przykład gdy W14 zmubia się do F, utracona penetracja penetatyny.
Specjalną klasą kationowych peptydów transbłonowych jest sekwencje lokalizacji jądrowej (NLSS), które składają się z krótkich peptydów bogatych w argininę, lizynę i prolinę i można je transportować do jądra przez kompleks porów jądrowych. NLS można dalej podzielić na pojedyncze i podwójne pisanie, składające się odpowiednio z jednego i dwóch klastrów podstawowych aminokwasów. Na przykład PKKKRKV z SIMIAN VIRUS 40 (SV40) jest pojedynczym pisaniem NL, podczas gdy białko jądrowe jest podwójnym pisaniem NLS. KrpaatkKagqakKl to krótka sekwencja, która może odgrywać rolę w błonie przezbłonowej. Ponieważ większość NLS ma liczby liczb mniejszych niż 8, NLS nie są skutecznymi peptydami transbłonowymi, ale mogą być skutecznymi peptydami transbłonowymi, gdy kowalencyjnie powiązane z hydrofobowymi sekwencjami peptydowymi w celu utworzenia amfifilowych peptydów transbłonowych.
2. Amfifilowy peptyd transbłonowy
Amfifilowe peptydy transbłonowe składają się z domen hydrofilowych i hydrofobowych, które można podzielić na pierwotne amfifilowe, wtórne α-heliczne amfifilowe, zapalane β amfifilowe i wzbogacone w prolinę.
Pierwotne peptydy błony amfifilowej zużycia na dwie kategorie, kategoria z NLSS kowalencyjnie połączoną sekwencją peptydową hydrofobową, taką jak MPG (GLAflGflGAAGSTMGAWSQPKKKRKKV) i PEP - 1 (ketwwetwtwtewsqpkkrkv), oba są oparte na sygnalizacji lokalizacji jądrowej PKKKRKV SV40, w którym domena hydrofobowa MPG jest związana z sekwencją fuzyjną glikoproteiny HIV 41 (GalflgflgaAgStmg A), a domena hydrofobowa PEP-1 jest związana z klastrem bogatym w tryptofan z wysokim pokrewieństwem błony (Ketwwet WWTEW). Jednak domeny hydrofobowe obu są połączone z sygnałem lokalizacji jądrowej PKKKRKV przez WSQP. Inną klasę pierwotnych amfifilowych peptydów transbłonowych izolowano z naturalnych białek, takich jak PVEC, ARF (1-22) i BPRPR (1-28).
Wtórne α-helikalne amfifilowe peptydy transbłonowe wiążą się z błoną przez α-helisy, a ich hydrofilowe i hydrofobowe reszty aminokwasowe znajdują się na różnych powierzchniach spiralnej struktury, takich jak mapa (Klalallalk Alkaalkla). W przypadku błony zużycia typu peptydowego beta amfifilowa zużycie, jego zdolność do tworzenia arkusza beta ma kluczowe znaczenie dla jego zdolności penetracji błony, na przykład w VT5 (dpkgdpkgvtvtvtvtvtgkgkgkgkpkpkpd) w procesie badań Penetracji Penetracji Pieściących Pierście Zdolność penetracji błony jest bardzo słaba. W amfifilowych peptydach transbłonowych wzbogaconych w prolinę poliprolina II (PPII) jest łatwo utworzona w czystej wodzie, gdy prolina jest wysoce wzbogacona w strukturę polipeptydową. PPII jest leworęczną helisą z resztami 3,0 aminokwasowymi na turę, w przeciwieństwie do standardowej struktury alfa-helisy alfa z 3,6 aminokwasowymi resztami na turę. Peptydy transbłonowe wzbogacone przez prolinę obejmowały bydlęcy peptyd przeciwdrobnoustrojowy 7 (BAC7), syntetyczny polipeptyd (PPR) N (n może mieć 3, 4, 5 i 6), itd.
3. Hydrofobowa membrana penetrująca peptyd
Hydrofobowe peptydy transbłonowe zawierają tylko niepolarne reszty aminokwasowe, z ładunkiem netto mniejszym niż 20% całkowitego ładunku sekwencji aminokwasowej lub zawierają hydrofobowe ugrupowania lub grupy chemiczne, które są niezbędne dla transbłonowej. Chociaż te komórkowe peptydy transbłonowe są często pomijane, istnieją, takie jak czynnik wzrostu fibroblastów (K-FGF) i czynnik wzrostu fibroblastów 12 (F-GF12) z mięsaka Kaposi.
Czas postu: 2025-07-01