Metoda ekstrakcji
W latach pięćdziesiątych i sześćdziesiątych XX wieku wiele krajów na świecie, w tym Chiny, ekstrahowało peptydy głównie z narządów zwierzęcych.Na przykład zastrzyk tymozyny przygotowuje się poprzez ubój nowonarodzonego cielęcia, usunięcie jego grasicy, a następnie zastosowanie biotechnologii separacji oscylacyjnej w celu oddzielenia peptydów z grasicy cielęcia.Tymozyna jest szeroko stosowana do regulowania i wzmacniania funkcji odporności komórkowej u ludzi.
Naturalne bioaktywne peptydy są szeroko rozpowszechnione.W przyrodzie zwierzęta, rośliny i organizmy morskie występują w dużych ilościach bioaktywnych peptydów, które pełnią różnorodne funkcje fizjologiczne i utrzymują normalne czynności życiowe.Te naturalne bioaktywne peptydy obejmują wtórne metabolity organizmów, takie jak antybiotyki i hormony, a także bioaktywne peptydy obecne w różnych układach tkankowych.
Obecnie wiele bioaktywnych peptydów wyizolowano z organizmów ludzkich, zwierzęcych, roślinnych, drobnoustrojowych i morskich.Jednakże bioaktywne peptydy na ogół występują w organizmach w małych ilościach, a obecne techniki izolowania i oczyszczania bioaktywnych peptydów z organizmów naturalnych nie są doskonałe, ze względu na wysokie koszty i niską bioaktywność.
Powszechnie stosowane metody ekstrakcji i separacji peptydów obejmują wysalanie, ultrafiltrację, filtrację żelową, wytrącanie w punkcie izoelektrycznym, chromatografię jonowymienną, chromatografię powinowactwa, chromatografię adsorpcyjną, elektroforezę żelową itp. Jej główną wadą jest złożoność operacji i wysoki koszt.
Metoda kwasowo-zasadowa
Hydroliza kwasowa i zasadowa jest najczęściej stosowana w instytucjach doświadczalnych, ale rzadko jest stosowana w praktyce produkcyjnej.W procesie alkalicznej hydrolizy białek większość aminokwasów, takich jak seryna i treonina, ulega zniszczeniu, następuje racemizacja i utrata dużej liczby składników odżywczych.Dlatego ta metoda jest rzadko stosowana w produkcji.Hydroliza kwasowa białek nie powoduje racemizacji aminokwasów, hydroliza jest szybka i reakcja zostaje zakończona.Jednak jego wadami są złożona technologia, trudna kontrola i poważne zanieczyszczenie środowiska.Rozkład masy cząsteczkowej peptydów jest nierówny i niestabilny, a ich funkcje fizjologiczne są trudne do określenia.
Hydroliza enzymatyczna
Większość bioaktywnych peptydów występuje w długich łańcuchach białek w stanie nieaktywnym.Po hydrolizie przez specyficzną proteazę ich aktywny peptyd jest uwalniany z sekwencji aminowej białka.Ekstrakcja enzymatyczna bioaktywnych peptydów ze zwierząt, roślin i organizmów morskich była przedmiotem badań w ostatnich dziesięcioleciach.
Hydroliza enzymatyczna bioaktywnych peptydów polega na doborze odpowiednich proteaz, zastosowaniu białek jako substratów i hydrolizie białek w celu otrzymania dużej liczby bioaktywnych peptydów o różnych funkcjach fizjologicznych.W procesie produkcyjnym temperatura, wartość PH, stężenie enzymu, stężenie substratu i inne czynniki są ściśle powiązane z efektem hydrolizy enzymatycznej małych peptydów, a kluczem jest wybór enzymu.Ze względu na różne enzymy stosowane do hydrolizy enzymatycznej, dobór i formułowanie enzymów oraz różne źródła białka, powstałe peptydy różnią się znacznie pod względem masy, rozkładu masy cząsteczkowej i składu aminokwasów.Zwykle wybiera się proteazy zwierzęce, takie jak pepsyna i trypsyna, oraz proteazy roślinne, takie jak bromelaina i papaina.Wraz z rozwojem nauki i technologii oraz ciągłymi innowacjami technologii enzymów biologicznych, coraz więcej enzymów będzie odkrywanych i wykorzystywanych.Hydroliza enzymatyczna jest szeroko stosowana w wytwarzaniu bioaktywnych peptydów ze względu na dojrzałą technologię i niskie koszty inwestycyjne.
Czas publikacji: 30 maja 2023 r