Metoda ekstrakcji
W latach 50. i 60. wiele krajów na świecie, w tym Chiny, głównie wydobywało peptydy z narządów zwierząt. Na przykład wstrzyknięcie tymozyny jest przygotowywane przez zabicie nowonarodzonego cielęcia, usuwanie jego grasicy, a następnie użycie biotechnologii separacji oscylującej w celu oddzielenia peptydów od grasicy cielęcia. Ta tymozyna jest szeroko stosowana do regulacji i poprawy komórkowej funkcji odpornościowej u ludzi.
Naturalne bioaktywne peptydy są szeroko rozłożone. Istnieje obfite bioaktywne peptydy u zwierząt, roślin i organizmów morskich w przyrodzie, które odgrywają różne funkcje fizjologiczne i utrzymują normalne działania życiowe. Te naturalne bioaktywne peptydy obejmują wtórne metabolity organizmów, takie jak antybiotyki i hormony, a także bioaktywne peptydy obecne w różnych układach tkankowych.
Obecnie wiele bioaktywnych peptydów zostało wyizolowanych z organizmów ludzkich, zwierząt, roślin, drobnoustrojów i morskich. Jednak bioaktywne peptydy występują na ogół w niskich ilościach w organizmach, a obecne techniki izolowania i oczyszczania bioaktywnych peptydów z organizmów naturalnych nie są doskonałe, z wysokimi kosztami i niską bioaktywnością.
Powszechnie stosowane metody ekstrakcji i separacji peptydu obejmują solanie, ultrafiltrację, filtrację żelową, wytrącanie punktu izoelektrycznego, chromatografia wymiany jonowej, chromatografia powinowactwa, chromatografia adsorpcyjna, elektroforeza żelowa itp. Jego główną wadą jest złoża działania i wysokie koszty.
Metoda kwasowo-zasadowa
Hydroliza kwasu i alkalia jest najczęściej stosowana w instytucjach eksperymentalnych, ale rzadko stosuje się w praktyce produkcyjnej. W procesie hydrolizy alkalicznej białek większość aminokwasów, takich jak seryna i treonina, jest niszczona, występuje racemizacja i utracona jest duża liczba składników odżywczych. Dlatego ta metoda jest rzadko stosowana w produkcji. Hydroliza kwasu białek nie powoduje racemizacji aminokwasów, hydroliza jest szybka, a reakcja jest kompletna. Jednak jego wady są złożonymi technologią, trudną kontrolą i poważne zanieczyszczenie środowiska. Rozkład masy cząsteczkowej peptydów jest nierównomierny i niestabilny, a ich funkcje fizjologiczne są trudne do ustalenia.
Hydroliza enzymatyczna
Większość bioaktywnych peptydów występuje w długich łańcuchach białek w stanie nieaktywnym. Po zhydrolizie specyficzną proteazą ich aktywny peptyd jest uwalniany z sekwencji aminowej białka. Enzymatyczna ekstrakcja bioaktywnych peptydów od zwierząt, roślin i organizmów morskich była przedmiotem badań w ostatnich dziesięcioleciach.
Enzymatyczna hydroliza bioaktywnych peptydów jest wyborem odpowiednich proteaz, przy użyciu białek jako substratów i białek hydrolizujących w celu uzyskania dużej liczby bioaktywnych peptydów o różnych funkcjach fizjologicznych. W procesie produkcji temperatura, wartość pH, stężenie enzymu, stężenie substratu i inne czynniki są ściśle związane z enzymatycznym działaniem hydrolizy małych peptydów, a kluczem jest wybór enzymu. Ze względu na różne enzymy stosowane do hydrolizy enzymatycznej, selekcję i preparat enzymów oraz różnych źródeł białka, powstałe peptydy różnią się znacznie pod względem masy, rozkładu masy cząsteczkowej i składu aminokwasowego. Zwykle wybiera proteazy zwierzęce, takie jak pepsyna i trypsyna, oraz proteazy roślinne, takie jak Bromelaina i Papain. Wraz z rozwojem nauki i technologii oraz ciągłych innowacji technologii enzymów biologicznych coraz więcej enzymów zostanie wykrytych i stosowanych. Hydroliza enzymatyczna była szeroko stosowana w przygotowaniu bioaktywnych peptydów ze względu na dojrzałą technologię i niskie inwestycje.
Czas postu: 2025-07-02