Te peptydy przeciwdrobnoustrojowe pochodziły pierwotnie z systemów obronnych owadów, ssaków, płazów itp., I zawierają głównie cztery kategorie:
1. Cecropina była pierwotnie obecna w limfie immunologicznej Cecropiamoth, która występuje głównie w innych owadach, a podobne peptydy bakteriobójcze występują również w jelitach świń. Zazwyczaj charakteryzują się silnie alkalicznym regionem N-końcowym, a następnie długim fragmentem hydrofobowym.
2. Peptydy przeciwdrobnoustrojowe Xenopus (magaina) pochodzą z mięśni i żołądka żab. Stwierdzono również, że struktura peptydów przeciwdrobnoustrojowych Xenopus jest również spiralna, szczególnie w środowiskach hydrofobowych. Konfiguracja antypeptydów Xenopus w warstwach lipidowych badano za pomocą NMR znakowanego NMR w fazie stałej. Na podstawie chemicznego przesunięcia rezonansu acyloaminy helisy antypeptydów Xenopus były równoległymi powierzchniami dwuwarstwowymi i mogłyby zbiegać się, tworząc klatkę 13 mm z okresową helikalną strukturą 30 mm.
3. Peptydy obrony defensyny pochodzą z ludzkich wielokaryotycznych polimakrofagów neutrofilowych z pełnym płaszczem jądrowym i komórkami jelitowymi zwierząt. Grupę peptydów przeciwdrobnoustrojowych podobnych do peptydów obronnych ssaków ekstrahowano z owadów, zwanych „peptydami obrony owadów”. W przeciwieństwie do peptydów obrony ssaków, peptydy obrony owadów są aktywne tylko przeciwko bakteriom Gram-dodatnim. Nawet peptydy obrony owadów zawierają sześć reszt Cys, ale metoda wiązania disiarczkowego ze sobą jest inna. Środki śródkularny mostek disiarczkowy tryb wiązania peptydów przeciwbakteryjnych ekstrahowanych z melanogastu Drosophila był podobny do peptydów obrony rośliny. W warunkach krystalicznych peptydy obronne są przedstawiane jako dimery.
4.Tachyplesin pochodzi z krabów podkowy, zwanych Horseshoecrab. Badania konfiguracyjne pokazują, że przyjmuje konfigurację przeciwrów równoległą B (3-8 pozycji, 11-16 pozycji), w której B-Kąt jest połączony ze sobą (8-11 pozycji), a dwa wiązania disiarczkowe generowane są między pozycjami 7 i 12 oraz między pozycjami 3 i 16. W tej strukturze hydrofobowy aminokwas znajduje się po jednej stronie płaszczyzny, a sześć kationowych reszt pojawia się na ogonie cząsteczki, więc struktura jest również biofilowa.
Wynika z tego, że prawie wszystkie peptydy przeciwdrobnoustrojowe mają charakter kationowy, mimo że różnią się długością i wysokością; Na najwyższym poziomie, czy to w postaci alfa-helikalnej, czy B-Folding, struktura bitropowa jest wspólną cechą.
Czas postu: 2025-07-03