Schemat projektowy i roztwór łańcucha peptydu polipeptydowego

I. Podsumowanie
Peptydy są specjalnymi makrocząsteczkami, tak że ich sekwencje są niezwykłe pod względem cech chemicznych i fizycznych. Niektóre peptydy są trudne do syntezy, podczas gdy inne są stosunkowo łatwe do syntezy, ale trudne do oczyszczania. Praktyczny problem polega na tym, że większość peptydów jest nieco rozpuszczalna w roztworach wodnych, więc w naszym oczyszczeniu odpowiednia część hydrofobowego peptydu musi być rozpuszczona w rozpuszczalnikach nie podobnych, dlatego te rozpuszczalniki lub bufory prawdopodobnie będą poważnie nieporretne z użyciem biologicznych procedur eksperymentalnych, tak że techniki są ściśle zabraniające za pomocą Peptide do własnej, więc następująca, więc następująca, więc następująca, więc następująca, więc następująca, więc następująca, taka, więc następująca, więc następująca, taka, więc następująca, więc następująca, taka. Projekt peptydów dla naukowców.

Schemat projektowy i roztwór łańcucha peptydu polipeptydowego
Po drugie, prawidłowy wybór syntetycznych trudnych peptydów
1. Całkowita długość sekwencji regulowanych w dół
Peptydy o mniej niż 15 resztach są łatwiejsze do uzyskania, ponieważ rozmiar peptydu wzrasta, a czystość surowego produktu maleje. Wraz ze wzrostem całkowitej długości łańcucha peptydowego przekraczającego 20 reszt, głównym problemem jest precyzyjna ilość produktu. W wielu eksperymentach łatwo jest uzyskać nieoczekiwane efekty poprzez obniżenie liczby pozostałości poniżej 20.
2. Zmniejsz liczbę reszt hydrofobowych
Peptydy z dużą przewagą reszt hydrofobowych, szczególnie w resztach regionu 7-12 z C-końcu, zwykle powodują trudności syntetyczne. Jest to postrzegane jako nieodpowiednia kombinacja właśnie dlatego, że w syntezie uzyskuje się arkusz B-Fold. „W takich przypadkach przydatne może być przekształcenie więcej niż dwóch pozytywnych i negatywnych reszt lub umieszczenie GLY lub PRO do peptydu w celu odblokowania składu peptydu”.
3. Zmniejszenie „trudnych” pozostałości
„Istnieje wiele CYS, MET, ARG i PROP REZENTY, które na ogół nie są łatwo zsyntetyzowane”. Ser zwykle będzie stosowany jako nieutleniająca alternatywa dla Cys.
Schemat projektowy i roztwór łańcucha peptydu polipeptydowego

Po trzecie, popraw właściwy wybór rozpuszczalnego w wodzie
1. Dostosuj końcówkę N lub C
W odniesieniu do kwaśnych peptydów (to znaczy ujemnie naładowanych przy pH 7), acetylacja (N-końcowa acetylacja, końcówka C zawsze utrzymuje bezpłatną grupę karboksylową) jest szczególnie zalecana w celu zwiększenia ładunku ujemnego. Jednak w przypadku podstawowych peptydów (to znaczy pozytywnie naładowanych przy pH 7), szczególnie zaleca się zwiększenie ładunku dodatnim (Free Amino Group na N-końcowym i aminacji).

2. Bardzo skróć lub wydłużyć sekwencję

Niektóre sekwencje zawierają dużą liczbę hydrofobowych aminokwasów, takich jak TRP, PHE, VAL, ILE, LEU, MET, TYR i ALA itp. Gdy te hydrofobowe reszty przekraczają 50%, zwykle nie są łatwe do rozpuszczenia. Przydatne może być wydłużenie sekwencji w celu dalszego zwiększenia pozytywnych i ujemnych biegunów peptydu. Drugą opcją jest obniżenie wielkości łańcucha peptydowego w celu zwiększenia biegunów dodatnich i ujemnych poprzez regulację reszt hydrofobowych. Im silniejsze pozytywne i ujemne strony łańcucha peptydowego, tym bardziej prawdopodobne jest, że reaguje z wodą.
3. Włóż resztki rozpuszczalne w wodzie
W przypadku niektórych łańcuchów peptydowych połączenie niektórych dodatnich i ujemnych aminokwasów może poprawić rozpuszczalność w wodzie. Nasza firma zaleca N-koniec lub C-końcówkę kwaśnych peptydów, aby połączyć się z Glu-Glu. Podano termin n lub C podstawowego peptydu, a następnie Lys-Lys. Jeśli nie można umieścić naładowanej grupy, Ser-Gly-Ser można również umieścić na końcu N lub C. Jednak to podejście nie działa, gdy nie można zmienić boków łańcucha peptydowego.